Часовой пояс: UTC + 3 часа




Куратор(ы):   Evgenii   



Начать новую тему Новая тема / Ответить на тему Ответить  Сообщений: 49 • Страница 2 из 3<  1  2  3  >
  Пред. тема | След. тема 
Автор Сообщение
 

TSC! Russia member
Статус: Не в сети
Регистрация: 24.07.2004
Откуда: Yaroslavl
Фото: 53
musicman321
Цитата:
они ставят на передний план прикладное применение

да ну???? а ссылкой не поделишься?
а то вот я лично 3 года с лишним читаю все про ФАХ и пока слышу тока противоположное насчет практики и непрофильных проектов в частности

_________________
Бег – искусство оставаться на месте



Партнер
 

Куратор темы
Статус: Не в сети
Регистрация: 21.09.2005
Откуда: Иркутск
Фото: 1
Пост профессора Xuhui Huang из блога FAH от 6 июня 2012

Я прекрасно провел время, участвуя в первой ежегодной конференции FAH и насладился приятной летней погодой Bay area. Мы провели множество дискуссий о недавних достижениях и будущих планах FAH как с технической, так и с научной стороны. Я с нетерпением ожидаю будущих конференций FAH.

Что касается меня, я сообщил последние результаты по двум проектам нашей лаборатории. Первый - это развитие нового алгоритма для автоматического построения Модели Состояния Маркова, используемой для изучения конформационной динамики multi-body систем ("многотельных" систем, см.: en.wiki или ru.wiki). Новый алгоритм имеет большой потенциал для того, чтобы помочь пролить свет на механизмы аггрегации множества неправильно свёрнутых белков с образованием олигомеров и в конечном счете фибрилл (волокон). В будущем мы планируем применить этот алгоритм для изучения белков "human islet amyloid polypeptide (hIAPP)", аггрегация которых может приводить к снижению количества работающих β-клеток у пациентов с диабетом второго типа.

Также я представил наши свежие результаты о применении Модели Состояния Маркова для объяснения молекулярных механизмов транскрипции (считывания) генов. Транскрипция - это первый шаг в чтении геномной ДНК. Регулирование транскрипции играет ключевую роль в клеточной дифференцировке и других фундаментальных процессах. Результаты нашего моделирования способны предоставить динамическую информацию о транскрипции, которая во многом недоступна для существующих экспериментальных методов.

По поводу Модели состояния Маркова, нарыл в блоге FAH объяснение самих докторов о том, что это такое:

Пост доктора Vijay Pande из блога FAH от 22 сентября 2007 г.

Как работает FAH: модель состояний Маркова

Этот пост может пролить мало света на техническую сторону проекта, но я хотел бы начать новую серию постов описывающих внутреннюю работу FAH. Сказать, что FAH является сложным проектом, будет во многом преуменьшением. На первый взгляд, FAH сильно похож на другие проекты распределенных вычислений: есть много жаб (WU), которые уходят на клиентские машины, считаются и отпарвляются назад. Однако, в Folding@home существует много отличий.

Одной из главных задач в FAH является то, что мы пытаемся использовать большое количество процессоров для ускорения расчетов, которые, как многие могли бы подумать, по сути являются последовательными, то есть, такими, которые могли бы быть выполнены только одним, очень-очень-очень быстрым процессором. Причиной этому является то, что мы изучаем изменение белков во времени, и тяжело параллельно вычислять шаг 23, если ты не закончил шаг 22 и т.п.

Однако, на протяжении ряда лет мы развиваем пути решения этой проблемы. В последние несколько лет мы добились значительного прогресса в методе называемом "Модели состояний Маркова", или сокращенно МСМ. МСМ в некотором смысле позволяют нам распараллелить эти, казалось бы, истинно последовательные задачи. Суть нашего подхода заключается в том, что мы строим кинетическую модель процесса, разделяя возможную динамику на серии состояний (соответствующих конформаций белка) и определяем соотношение между этими состояниями. Определение соотношения ("удельного веса", или "вероятности" каждого состояния - прим.) - это как раз то, что вычисляется в жабах FAH. Как только к нам поступают все эти данные, мы запускаем несколько более сложные методы (Bayesian Machine Learning methods) чтобы определить какие состояния являются приемлимыми и затем рассчитать соотношения между ними.

Мы достигли определенного успеха в методологии МСМ и соответствующие научные статьи присутствуют на нашем сайте. Также мы применили МСМ для изучения фолдинга белков, слияния липосом, аггрегацию пептида Abeta (моделирование болезни Альцгеймера). Мы очень рады открывшимся возможным применениям, продолжим улучшение нашей МСМ-методологии, и глубоко верим в обе области.

_________________
aka Evgen!i in F@H, R@H, SIMAP


Последний раз редактировалось Evgenii 11.06.2012 11:03, всего редактировалось 1 раз.

 

TSC! Russia member
Статус: Не в сети
Регистрация: 08.08.2003
Откуда: Москва
А по-моему правильный и слегка хитрый подход. Стали исследовать роль ферментов в расщеплении органики, а даже точнее выработку алгоритмов, позволяющих обсчитывать взаимодействие фермента и субстрата. Только вот пул исследуемого огромен, на энтузиазме одним из многих проектов не прокатит, слишком долго будут идти исследования. И поэтому ученые говорят топливным компаниям, что рассчитают механизм, позволяющий резко увеличить выход биоэтанола, естественно, под эту тему можно получить мощное финансирование. Только вот финансирование пойдет на общие закономерности взаимодействия субстрата и фермента. А это даст много, очень много для создания и улучшения кучи препаратов для лечения ферментопатий, а также синтеза аналогов ферментов с активными с правильными активными зонами.
Короче, даже это ответвление проекта даст, в основном, ответы на базовые вопросы и позволит создать методики для проведения фундаментальных исследований. Но, это лишь ответвление, и оно займет лишь крохотную часть расчетов, хотя в дальнейшем польза от этой модели огромная.


 

TSC! Russia member
Статус: Не в сети
Регистрация: 08.09.2006
Откуда: Питер
Evgenii А разве проект испытывал финансовые трудности? Или сейчас денег на поиск лекарств перестали давать? Я конечно понимаю что денег много не бывает и допускаю что это просто хитрый ход для привлечения инвестиций, но не повредит ли это репутации проекта среди кранчеров? Хорошо что у нас есть люди которые понимают что там вообще происходит, а в других командах таких спецов может и не быть. И вполне возможно что народ начнет сваливать во всякие SETI, например, где все просто и понятно.


 

Куратор темы
Статус: Не в сети
Регистрация: 21.09.2005
Откуда: Иркутск
Фото: 1
demagogen Я считаю, что не повредит. Мне все предельно ясно. Научатся конструировать ферменты с заданными свойствами путём компьютерного моделирования - всем от этого будет хорошо. Доводы приведены выше, неоднократно. Я думаю дальнейшее обсуждение данного вопроса уместнее проводить в ветках [TSC!] Folding@Home: обсуждение или [TSC!] Просто разговоры :)

_________________
aka Evgen!i in F@H, R@H, SIMAP


 

TSC! Russia BOINC-manager
Статус: Не в сети
Регистрация: 19.01.2010
Откуда: Санкт-Петербург
Evgenii
Спасибо за переводы. Подписался на тему.
Будет интересно почитать "пробу пера" на одной из научных статей. Что-нибудь из архива научных публикаций на выбор.
Т.к. все статьи подряд переводить слишком много времени нужно, да и не имеет смысла, большая их часть очень специализированные и интересны и понятны только ученым соотвествующего профиля.

P.S.
Сам я выбираю, что переводить (по научных публикациям Rosetta@Home) так:
читаю короткие abstract(аннотации) в архиве выложенных статей, если попадается статья, судя по аннотации похожая на что-то интересное и относительно понятное(что и зачем исследовали, что нового/полезного получилось), скачиваю полную версию, начинаю читать (пока без написания перевода). Если на деле оказывается нудной или что-то слишком заумное, остаток "просматриваю по диагонали" без перевода (или вообще бросаю читать). Если же действительно оказывается, что-то интересное для широкого круга читателей (рядовых кранчеров, без биохимического образования), тогда читаю все полностью подробно(иногда в приложения заглядываю, которые обычно на порядок объемнее самой статьи) и перевожу.
Правда я обычно не перевод делаю, а "вольный пересказ", стараясь передать смысл без искажений, но своими словами, где-то существенно сокращая и упрощая, где-то добавляя свои коментрации и ссылки. У меня так получается быстрее (и самому интереснее) чем делать полный перевод 1в1.
Но это уже кому как удобнее и сподручнее. И то и другое хорошо и полезно (я бы сам кстати предпочел просто перевод читать пожалуй, а не "пересказ", не знаю как остальные).


 

Куратор темы
Статус: Не в сети
Регистрация: 21.09.2005
Откуда: Иркутск
Фото: 1
Mad'Max пока тяну только блог, для статей нужно много времени, но как-нибудь обязательно попробую

Пост доктора Vijay Pande из блога FAH от 08 июня 2012

Конференция FAH-2012: Размышления о том, как далеко продвинулся FAH

Открывая конференцию FAHcon2012, я выступил с докладом о достижениях проекта Folding@home за последнее десятилетие. Я показал слайд с самого первого моего доклада о результатах Folding@home. Доклад был сделан в университете колумбии в августе 2000 года, тогда я говорил о нашей первой статье в журнале Science под названием "Скринсейверы всех стран, объединяйтесь!". В работе описывался фолдинг очень маленького белка (состоящего из 16 аминокислот) за очень мальнькое время (10 наносекунд), но все же было большим достижением для того времени.

Приятно видеть как далеко мы продвинулись. Оценить это можно исходя их того масштаба времени ("жизни" белка) и масштаба длины (белка), который мы можем моделировать для заболеваний вызванных фолдингом или неправильным фолдингом белка (как, например, Aß-агрегация при болезни Альцгеймера):

Масштабы времени: ускорение примерно в 1000 раз каждые 5 лет
год : масштаб времени
2000: от 1 до 10 наносекунд (белок Fs)
2005: от 1 до 10 микросекунд (villin, Aß-агрегация 4 цепочек)
2010: от 1 до 10 миллисекунд (NTL9, Lambda repressor)
2015: от 1 до 10 секунд?

Выход на микросекунды был в своё время грандиозным событием. Факт того, что сейчас мы можем моделировать десятки миллисекунд очень впечатляет, но я действительно в восторге, когда это позволяет нам искать пути решения очень сложных и важных проблем. Это также означает, что путём комбинации новых методов, алгоритмов и улучшений "железа" мы уже увеличили наши возможности в миллион раз всего за 10 лет (с 2000 по 2010). Мы с нетерпением и надеждой ждем, что они увеличатся в миллиард раз к 2015 году!

Масштаб длины белка: увеличение примерно в 2 раза каждые 5 лет
год : масштаб длины белка
2000: 16 аминокислот (белок Fs)
2005: 35 аминокислот (villin)
2010: 80 аминокислот (Lambda, ACBP)
2015: 160 аминокислот?

Важно отметить, что здесь указаны размеры для фолдинга белка. Для других задач, таких как конформационное изменение белка, мы уже работаем с гораздо бОльшими системами.

Я очень хочу увидеть что принесут нам следующие 5 лет!

_________________
aka Evgen!i in F@H, R@H, SIMAP


Последний раз редактировалось Evgenii 10.06.2012 2:11, всего редактировалось 1 раз.

 

Member
Статус: Не в сети
Регистрация: 04.07.2009
Похоже это новая интерпретация небезызвестного закона Гордона Мура. :beer:


 

Member
Статус: Не в сети
Регистрация: 19.03.2010
Наконец свершилось! :) И все же эта тема должна быть в важном. ИМХО


 

Куратор темы
Статус: Не в сети
Регистрация: 21.09.2005
Откуда: Иркутск
Фото: 1
DmGun Это вопрос к модераторам или капитану, у меня компетенции нет переносить темы

_________________
aka Evgen!i in F@H, R@H, SIMAP


 

Member
Статус: Не в сети
Регистрация: 15.07.2011
Ребята, вы конечно молодцы, но было бы лучше, если бы вы пользовали ПО для проверки ошибок.
Evgenii писал(а):
использовать FAH а также

Evgenii писал(а):
Во первых, только в США грипп

_________________
http://www.hardfolding.com/fhtag.php/mem/784875/147/4.png


 

Куратор темы
Статус: Не в сети
Регистрация: 21.09.2005
Откуда: Иркутск
Фото: 1
Berkut(DAV) Вот зануда :D. Когда торопишься и не такого напишешь. Реагирую только на ошибки в орфографии и английском.

_________________
aka Evgen!i in F@H, R@H, SIMAP


 

TSC! Russia BOINC-manager
Статус: Не в сети
Регистрация: 19.01.2010
Откуда: Санкт-Петербург
Bailiff8 писал(а):
Похоже это новая интерпретация небезызвестного закона Гордона Мура. :beer:

Да, нет. Это следствие и наглядное отражение совершенствования алогоритмов/методов моделирования белков и роста популярности и массовости РВ.
Рост чистой вычислительной мощности единичного компьютера/процессора (что описывает закон Мура), на порядки меньше. "Всего-то" где-то в 2 раза каждые 2 года (что = увеличению в 5-6 раз каждые 5 лет), против 1000 раз каждые 5 лет. (исходные закон формулировался как удвоение каждые 18 месяцев, но последние лет 10 происходит постепенное замедление роста, хотя он еще по прежнему остается экспоненциальным)
Т.е. в ~5 раз/5 лет за счет роста выч.мощности и еще в ~200 раз/5 лет (5*200=1000), за счет совершествования алгоритмов и роста числа участников.

Добавлено спустя 14 минут 19 секунд:
Цитата:
2010: 80 аминокислот (Lambda, ACBP)
2015: 160 аминокислот?

Интересно. Не знал, что F@H до сих пор работает только с такими короткими белками.
Для сравнения R@H меньше 100 остатков обычно в работу и не берет - типовые длины 130-800 (т.к. с более короткими можно разобраться более простыми и при этом более точными методами), хотя иногда и более короткие попадаются, если чем-то ученых заинтересуют или если такой нужен как вспомогательное звено.
Получается R@H и F@H вообще практически не пересекаются(хотя вроде на 1й взягляд занимаются одним и тем же). Не только методы(подходы) принципиально разные, но и практически все белки с которыми работают проекты отличаются.
Интересно, что за белки в знаменитых "биг жабах" и прочих крупных SMP-заданиях? На сайте в списках заданий и серверов указано количество атомов в моделируемых белках. И у "бигжаб" там счет уже на миллионы бывает, а просто крупных SMP на десятки-сотни тысяч.
А 1 аминокислота это всего неск. десятков атомов. Т.е. типовые размеры с кот. работает сейчас фолдинг (~100 аминокислот) это неск. тыс. атомов.
Получается все "бигжабы" и почти все SMP собственно фолдингом не занимаются, а выполняют другие задачи (типа упомянутогой "конформационное изменение белка"). А непосредственно сам фолдинг (моделирование сворачивания) практически полностью перекочевал на GPU (где идут задания с "маленькими" молекулами)?

Добавлено спустя 27 минут 37 секунд:
P.S.
Если вдруг кто не в курсе:
- увеличение времени сворачивания белка увеличивает объем необходимых вычислений примерно линейно (с 10 мкс до 20 мкс - в 2 раза, с 10 мкс до 40 мкс - в 4 раза и т.д.)
- а вот увеличение длины самого белка увеличивает выч. сложность экспоненциально (с 20 кислот до 40 - в 4 раза, с 20 до 80 в 16, с 20 до 160 в 64 раза и т.д., при этом с ростом размера белка обычно увеличивается и время его сворачивания)

Это если "честно" все моделировать, не "мухлюя" (не пропуская/игнорируя часть взаимодейсвий, там где-то от этого не сильно точность пострадает).
F@H судя по последним публикациям уже начал немного "мухлевать". Т.к. понимают, что более-менее крупные белки "честно" сосчитать невозможно ни сейчас ни в обозримом будущем, несмотря на бодрый рост выч. мощностей.


 

Member
Статус: Не в сети
Регистрация: 17.10.2006
Откуда: old school
Фото: 8
Не знаю, куда выложить новость, положу пока сюда.
Цитата:
1 июля 2012 года DELSA Global, новый глобальный альянс, имеющий целью повышение эффективности использования данных в биомедицине и науках о жизни, запускает несколько масштабных научно-прикладных проектов DELSA Endorsed Projects. Это международные проекты, в рамках которых будет происходить обмен, анализ и распределение огромных массивов данных, находящихся в он-лайновых облачных хранилищах. Один из таких проектов основан на протеомике, науке, которая изучает белки и их взаимодействия в различных организмах и средах обитания, в том числе и в человеке. Биомедицина возлагает на протеомику большие надежды.

Целиком - http://medportal.ru/mednovosti/main/2012/06/19/delsa/

_________________
так говорил Заратустра


 

Куратор темы
Статус: Не в сети
Регистрация: 21.09.2005
Откуда: Иркутск
Фото: 1
Пост доктора Грэга Боумана из блога FAH от 25.06.2012

Недавно в университете Stony Brook (Нью-Йорк) мы провели конференцию, посвященную фолдингу белков, которая оказалась весьма обнадёживающей. Экспериментаторы и теоретики были в восторге от результатов, которые мы получаем с помощью проекта Folding@home. В частности, они довольны:

(1) нашей растущей способностью делать количественные связи с экспериментами [в идеале - точно предсказывать эксперимент - прим.] и

(2) большим масштабом времени динамики («жизни») для больших белков, с которыми мы сейчас в состоянии работать.

Например, недавно мы добились успеха в фолдинге белка, содержащего 80 аминокислотных остатков, в масштабах времени порядка 10 миллисекунд (статья здесь). Для справки, это в 2 раза больше по числу аминокислотных остатков и в 1000 раз больше по масштабу времени по сравнению с тем, что кто-либо мог достичь. Сейчас множество групп-экспериментаторов просят нас сделать предсказания для них. Поэтому, мы ценим вашу помощь и имеем много новых задач в решение которых вы можете внести свой вклад.

_________________
aka Evgen!i in F@H, R@H, SIMAP


 

TSC! Russia member
Статус: Не в сети
Регистрация: 08.08.2003
Откуда: Москва
Evgenii
Отличная новость, значит, скоро будет изобилие заданий, еще бы и очки человечьи за них давали, цены бы им не было.


 

Куратор темы
Статус: Не в сети
Регистрация: 21.09.2005
Откуда: Иркутск
Фото: 1
Пост доктора John Chodera из блога FAH от 02.07.2012

Работая над улучшением терапии рака с помощью Folding@Home.

Киназы - это молекулярные логические элементы клетки. Эти важные белки интегрируют критическую сигнальную информацию в каждой клетке нашего организма, становясь активными только когда получают специфические сигналы. Однако, при различных типах рака, в одной или нескольких киназах могут возникнуть мутации. Это приводит к тому, что они игнорируют регуляторные сигналы и остаются постоянно активными. Если эти киназы вовлечены в процессы клеточного деления, результатом может стать ошибочное продолжение деления клеток, даже когда они не должны этого делать, потенциально приводя к какой-либо форме рака.

Наша группа использует Folding@Home для того, чтобы понять каким образом некоторые успешные противораковые лекарства (типа иматиниба) способны избирательно воздействовать на целевые болезнетворные киназы, в то время как они минимально вмешиваются в работу нормально функционирующих киназ. Более глубокое понимание этой избирательности могло бы помочь повторить успех, достигнутый при лечении некоторых видов рака, помогая разрабатывать новые лекарства нацеленные на другие виды рака. До настоящего времени природа этой селективности была неуловима, поскольку, казалось бы, высокоселективные лекарства типа иматиниба должны практически одинаково связывать очень похожие киназы Abl и Src, не смотря на то, что в действительности они хорошо связывают Abl и плохо - Src (см. картинки).

#77

Сейчас считается, что эти различия в связывании обусловлены конформационной предпочтительностью киназ для различных геометрий*, то, что традиционно трудно было изучать, но хорошо подходит к методам, которые мы изначально разработали для исследования проблем фолдинга белков в проекте Folding@Home. Следите за новостями о том, как Folding@Home помогает нашим исследованиям ингибиторов киназ и рака!

*(То есть, другими словами, по-видимому, тем, что "правильная" и "мутировавшая" киназы геометрически несколько отличаются, что облегчает связывание с лекарством для последней)

_________________
aka Evgen!i in F@H, R@H, SIMAP


 

Куратор темы
Статус: Не в сети
Регистрация: 21.09.2005
Откуда: Иркутск
Фото: 1
Пост доктора Vincent Voelz (Темпльский университет) из блога FAH от 09.07.2012

Медленное структурирование несвёрнутого белка, обнаруженное с помощью моделирования и экспериментально

Использование моделирования сворачивания белков параллельно с экспериментами остаётся многообещающим, поскольку две методологии часто "видят" очень разные вещи. Моделирование "видит" каждый атом в отдельной молекуле белка в микроскопических подробностях, тогда как эксперименты часто "видят" только объёмные свойства, усреднённые на большое множество молекул. Например, за последние несколько лет мы построили кинетические модели белков с большей или меньшей степенью свёрнутости. У этих моделей моет быть огромное количество состояний и множество возможных путей фолдинга, однако экспериментальные кинетики фолдинга могут быть вписаны в модели, имеющие только 2 или 3 состояния.

В новой статье мы попытались объединить эти два уровня детализации, используя комбинацию моделирования и эксперимента при изучении ранних стадий фолдинга белка ACPB (acyl-coenzyme A-binding protein) - спирально упакованного белка из 86 аминокислотных остатков, в масштабе времени ~ 10 миллисекунд. Это один из самых больших и самых медленносворачиваемых белков из исследованных нами до настоящего времени. Предыдущие эксперименты навели на мысль, что ACPB сворачивается через трёхступенчатый механизм с образованием интермедиата в масштабе времени ~100 микросекунд. Чтобы понять молекулярные события, лежащие в основе образования этого интермедиата, мы использовали Folding@Home для генерирования десятков тысяч траекторий фолдинга (посчитанных на GPU) и сшили их вместе для построения кинетической модели всего фолдинга (см. картинку ниже). Сравнивая нашу модель с результатами проведенных на современном уровне экспериментов, мы нашли нечто удивительное - характерное время фолдинга ~100 микросекунд (необычно большое) соответствует разнотипному формированию "недосвёрнутой" структуры, вместо некоторого дискретного структурного состояния, как предполагалось ранее. [другими словами, нет никакого интермедиата, нельзя выделить какую-то конкретную предпочтительную промужуточную структуру при фолдинге, который одновременно может проходить через множество равноценных структур, что и показано на картинке - прим.]

Эта работа чрезвычайно интересна, так как она показывает что наши модели могут предсказать детализированную механистическую информацию о процессе фолдинга (которую в настоящее время очень сложно получить из эксперимента), в то же время попутно обеспечивая точными предсказаниями величин, наблюдаемых в большей части экспериментов фолдинга.
#77

_________________
aka Evgen!i in F@H, R@H, SIMAP


 

Member
Статус: Не в сети
Регистрация: 24.04.2011
Откуда: Москва
Довольно кисло пока. Модель 86 аминокислот это "одна из самых больших", в то время, как скажем, у гемоглобина-А 574 аминокислоты, и это далеко не предел.


 

Куратор темы
Статус: Не в сети
Регистрация: 21.09.2005
Откуда: Иркутск
Фото: 1
bronevik
Нет, не кисло, а точно :)

Считать-то можно и гораздо бОльшие задачи, весь вопрос в точности и надёжности предсказания. Одну и ту же задачу на одном и том же железе можно посчитать за час, к примеру, а можно и в месяц не уложиться, смотря с какой точностью нужно получить результат. В проекте Folding@Home фолдинг белков вычисляется с точностью равной или превышающей точность эксперимента. Поэтому-то и используют эти расчеты для изучения механизма и нюансов фолдинга, когда с помощью эксперимента трудно или невозможно разобраться. Пока, видимо, вычислительные мощности проекта таковы, что с требуемой точностью можно посчитать только относительно короткие белки. И то, здесь уже достигнут немыслимый прогресс по сравнению с показателями десятилетней давности.

Надёжность и точность предсказаний, основанных на вычислениях проекта, а также важность поставленной задачи исследований подтверждается также и тем, что статьи Виджей Панда публикует ну в очень "крутых" (то есть высокоцитируемых) журналах. Например, последняя статья (из предыдущего моего поста) опубликована в JACS'е (журнал американского химического общества), куда рядовым химикам пробиться просто нереально.

К тому же задачи в Folding@Home намного более увесистые (по вычислительным ресурсам), чем, например, в той же розетте. Розетта ищет структуру белка, соответствующую наименьшей энергии, при этом используется ряд методов, в котором молекулярная динамика используется только на конечном этапе для "шлифовки результата". В FAH же уже сразу с помощью молекулярной динамики ищутся наименьшие энергетические пути для сворачивания белка, что намного более затратно, особенно учитывая что путей этих может быть очень много.

_________________
aka Evgen!i in F@H, R@H, SIMAP


Показать сообщения за:  Поле сортировки  
Начать новую тему Новая тема / Ответить на тему Ответить  Сообщений: 49 • Страница 2 из 3<  1  2  3  >

Часовой пояс: UTC + 3 часа


Кто сейчас на конференции

Сейчас этот форум просматривают: yarilo и гости: 3


Вы не можете начинать темы
Вы не можете отвечать на сообщения
Вы не можете редактировать свои сообщения
Вы не можете удалять свои сообщения
Вы не можете добавлять вложения

Перейти:  





Создано на основе phpBB® Forum Software © phpBB Group
Русская поддержка phpBB | Kolobok smiles © Aiwan


Яндекс.Метрика