Обсуждаем проект Rosetta@Home.
Все вопросы задавать только после прочтения
FAQ по проекту Rosetta@Home
(обновлен 05.07.2020)

официальный сайт проекта
наша команда номер 528.
скачать BOINC клиент. (Windows, OS X, Linux, Android)
"Portable" версия BOINC клиента

Новости о борьбе с COVID 19 и о проекте в целом с оф. форума за март 2020 (спасибо Lecc)
Список научных достижений за последние 5 лет от 19.01.2019 (спасибо Lecc за анализ)

Альтернативная статистика:
1) BOINCstats;
2) stats.free-dc;

Соседние темы:
[TSC!] Наши успехи в Rosetta@Home
[R@H] Догонялки
[TSC!] Разбираемся с BOINC
[TSC!] Заготовки для FAQ BOINC
[TSC!] Выбор железа для F@H и R@H

Мы в Telegram - https://t.me/TSCRussia

GoLeM_LI для этих маленьких квалифицированный человек вручную может используя некий софт и не особо большой объем вычислений придумать структурки.

На маленьких структурках обкатываются технологии для больших структур.


"Скоро каждый человек в мире получит свой СПИД!" (Южный Парк)

вся проблема в том, что уж слишком давненько они обкатываются. ну а уж от того, что сейчас есть до "The new Institute for Protein Design is using these principles to design new proteins to treat disease." такая пропасть, что даже представить ее тяжело на самом деле. Конечно, я не спорю, тренд положительный есть, но я бы не стал охать и ахать из-за одной этой статьи в nature.

А тут никто не охает и не ахает. Был вопрос: "Ваше?". Был ответ: "Наше". Но вдруг пришел д'Артаньян...

GoLeM_LI проблема в том, что они могут сказать "да, ваше!", и все такие радостные, а на деле все результаты могли быть получены парой человек, а прикрытие в виде R@H могло не дать весомых результатов, но зато дало возможность попилить грант . Я не говорю, что так и есть, но нельзя списывать со счетов такую возможность.

Публикация точно лабы Бейкера. (Вот упрощенная журналистская версия, там же подкаст есть в исполнении самого др.Бейкера: http://www.nature.com/news/proteins-made-to-order-1.11767)
И одна из прорывных и важных за последнее время.

polyakoviv
А вы сэр громко сели в лужу со своими высказываниями типа
> вся проблема в том, что уж слишком давненько они обкатываются.

Давненько обкатывается решение задачи заключающейся в том, чтобы по известной первичной структуре (аминокислотной последовательности, которые уже известны для всех белков человека и многих животных) определить третичную структуру (3д модель свернутого белка).
Этой задачей ученые из множества лабораторий и университетов действительно уже больше десятка лет занимаются. Ну так вот - на данный момент она уже фактически решается для достаточно сложных белков (примерно до 600-1000 аминокислот, что перекрывает большинство натуральных белков кроме самых больших и сложных). И один из самых главных вкладов в этот прогресс внесла как раз Розетта и в частности R@H . Последние масштабные испытания ее алгоритмов показывают, что для большинства белков эта задача уже решается за разумное время (от нескольких дней до нескольких недель - при условии использования для расчетов суперкомпьютера или распределенной вычислительной сети) и с приемлемой (для практического использования) точностью.

А в этой последней статье речь идет уже об обратной задаче. На основе придуманной 3д структуру белка (а значит и его функций и свойств) определить его первичную структуру (аминокислотную формулу). Т.к. зная эту формулу, синтезировать нужный белок это уже легкая (по современным меркам) задача.
К решению этой задачи (в общем виде - для произвольного белка) сейчас еще только приступают, и этот результат один из первых заметных успехов на этом пути. И кстати белки по 70-100 аминокислот(1-2 тысячи атомов) с которыми работали не совсем уж такие маленькие - в некоторых случаях этого уже может быть достаточно для практического применения. И сомневаюсь, что формулу для таких белков можно "подобрать вручную". Вот один из созданных белков: http://www.rcsb.org/pdb/explore.do?structureId=2kl8
А между тем, для разработки лекарств (а так же создания искусственных организмов с запрограммированными свойствами) эта задача даже важнее 1й. Т.к. обычно выяснить структуру целевого белка (например, критически важного белка в вирусе или болезнетворной бактерии) уже не представляет особых сложностей (а зачастую они и так уже известны - определены экспериментально с использованием рентгеновской кристаллографии и/или ядерно-магнитного резонанса). Определить в нем "активные центры" (воздействием на которые можно заблокировать/изменить функцию этого белка) тоже уже не очень сложно. Проблема заключается в том, чтобы найти (или создать) другой белок, который бы нужным образом взаимодействовал с этим(и) активным центром целевого белка. Сейчас для этого пытаются применять(не очень успешно) методы тупого перебора (моделирования взаимодействия) огромного числа случайных кандидатов + "направленная эволюция" после того (точнее если) нашелся хоть один кандидат, хотя бы с минимальной желаемой активностью (в него вносятся случайные мутации - замены 1-2 аминокислот, моделируют взаимодействие цель-кандидат заново, смотрят слабее или сильнее оно стало, делают следующую замену и т.д.).
После же достаточного развития методов изложенных в этой работе, для разработки белка-лекарства (или белка-«механизма») можно будет не тыкаться перебором, а просто рассчитать какая у белка должна быть аминокислотная формула, чтобы при ее сворачиванни сформировалась структура взаимодействующая с активным центром белка-мишени. И имея аминокислотную формулу - его легко синтезировать и проверить экспериментально.


А тут еще один жирный плюх. Такой институт до которого "такая пропасть" УЖЕ как раз создан совсем недавно и реальная работа по описываемой схеме уже началась! И др.Бейкер станет главной этого нового института. См. предыдущие новости на главной проекта, а подробности тут : http://depts.washington.edu/ipd/
(Еще была большая статья с виртуальной экскурсией по новому институту, но пока не было времени перевод сделать)

P.S.
Кстати в честь официального открытия этого нового института, грозятся отобрать несколько кранчеров (5-10 человек) из активных в R@H и пригласить уже на реальную экскурсию туда.

Добавлено спустя 44 минуты 13 секунд:
Еще поробности относительно статьи. Опубликовали имена кранчеров, кому повезло и досталась жаба в которой была определена наилучшая структура белка (из 5 описываемых в статье):
Fold-I : Aalelan (United States)
Fold-II : Jef (United States)
Fold-III : georgebg (Bulgaria)
Fold-IV: medvjet009(Czech Republic)
Fold-V : _2e_ (Russia).

Нет, в Розетте (в отличии от ФАХ) какие жабы будут выданы вообще не зависит от того, к какому серверу подключаешься. Так что по ip/имени сервера забанить не получится.

Добавлено спустя 55 секунд:

А вот и до меня пачка жаб из этой серии добралась. Да, у меня они тоже мрут почти все. Судя по ошибкам в логе один из исходных файлов(2SIC_ppk_b_start.pdb) просто забыли положить или в имени файла опечатка.

Добавлено спустя 9 минут 17 секунд:
Еще новую информацию на оф. форуме раскопал. Выяснилось из-за чего часть жаб умирает с ошибкой о превышении лимита на использование дискового пространства(Maximum disk usage exceeded), хотя BOINCу места выделено явно с запасом.
Оказывается есть еще и лимит в самих жабах (сколько диска можно максимум использовать конкретной этой одной жабе). Вот при превышении этого объема BOINC и прибивает жабу(точнее не дает ей следующие файлы писать). Так что такие ошибки это тоже косяк докторов/программеров проекта - или не учли насколько большая жаба может быть (этому способствует, та самая распаковка основной базы данных розетты на 160Мб для каждой жабы) или забыли в настройках серии обновить лимит при постановке в очередь.
А себя причину таких ошибок можно больше не искать (только проверить, что общий объем выделенный для BOINC не закончился).

У меня тоже померло неожиданно много жаб.
И доля крупных (жрущих >600Мб памяти) повысилась.
На всякий случай в понедельник проверю место на системных разделах.

Так, а если стоят границы по диску "не более гигабайта" и "оставлять не менее 100 метров" и при достижении гигабайта остается еще один свободный, то какой ограничитель срабатывает?

GoLeM_LI
Насколько знаю - срабатывает первый, который будет достигнут (их всех 3х). Т.е. в данном случае при заданном 1 гб, если уже использован 1 гб, то дальше BOINС начнет пытаться освобождать место не важно сколько еще места на диске свободно.

Например, не сохранять задания Хотя он не постеснялся занять 1,17 гига при брошенном задании, а после разрешения еще 1 гига в ограничение - бросить еще 2 задания.

Может. А 1 Гб для розетки сейчас уже явно маловато. А тем более если в BOINC не только R@H подключена.
У меня сейчас боинк занимает почти 3 Гб (при настройке кеша заданий на 4 дня).
1.9 Гб - Rosetta@Home
0.08 Гб - POEM@Home
0.9 Гб - Einsten@Home

У меня только розетта. Если бы он задания не надкусывал, а считал одно за другим, то гига хватало бы на десять дней легко (2 потока).
У меня 1,4 ГБ, при этом 2 считаются, 3 надкусано, половина посчитана, из них треть с ошибками.

у меня гибриды все переварились, хотя очков дали по базоваому тарифу или чуть меньше, за другие как обычно с бонусом +10-20% идет

У меня продолжают 1*_zdok_* "здыхать", ладно хоть не более 5 минут съедают времени.

Joker!,
помню тебя как 1 паровоза fad!
Эхх, ностальгия...

Добавлено спустя 51 секунду:
Результаты fad-то как-то использовались в итоге или нет, кто знает?

У меня возникли проблемы с подсчётом очков в Розетте: считаю на portable-клиенте, скачиваю задания на несколько дней. Все считается, задания сливаются на сервер, а вот очков - не добавляется. Причём цифра "в среднем за день" также не меняется. Версия boinc 6.10.18. Подскажите, пожалуста, в чём проблема?
PS: Часть слитых заданий в Outcome explain отмечена - Client detached.

soms, надо у economist2000'а спросить, он долго считает на портейбл-клиенте и вдоль и поперек его излазил.

Счет начал идти приложением Rosetta Mini 3.43 (ночью скачалось обновленное)
При запуске заданий само открывается окно графики. Если его закрыть, открывается снова
Задание при этом не считается

2 ToEst у меня слишком мало сообщений чтобы написать в ему в личку.
Буду ждать, может сам отзовётся.

Есть такое.